Vannmolekylets kjemiske egenskaper Kapitel 2: Vann Vannmolekylets kjemiske egenskaper

Vann utgjør 70% eller mer av de fleste organismers vekt Er cellens løsningsmiddel Deltar i cellens kjemiske reaksjoner Fungerer som temperaturbuffer Vann er både det løsningsmidlet hvor metabolske reaksjoner finner sted og en deltaker i disse reaksjoner Vann utgjør 70% eller mer av vekten til de fleste levende organismer De allerfleste biokjemiske prosesser foregår i vanndig miljø Vann er løsningsmidlet hvor biokjemiske reaksjoner finner sted

Vannmolekylet har helt spesielle egenskaper Kokepkt er avh. Av MW hvis det ikke finnes interaksjoner Vanns kokepkt er 264 grader høyere enn metan som har ca. samme MW

Vannmolekylets struktur: dipol, tetrahedrisk konformasjon for de fire bindinger

Vannmolekylet er en dipol Tetrahedrisk orientering på Bindingene til hydrogen To elektronpar Bindingsvinkel 104,5o H2O danner en dipol fordi oksygen er mere elektronegativ enn hydrogen => Positiv delladning ved hydrogen Negativ delladning ved oksygen

Vannmolekyler danner hydrogenbindinger Motsatt ladede delladninger tiltrekker hverandre Hydrogenbindinger holder vannmolekyler sammen Bindingsenergien er ca. 20 kJ/mol Hydrogenbindingen er litt lengre enn en kovalent binding

Generell definisjon av hydrogenbinding Hydrogenbindingen kan beskrives ved D H A D H er en svakt sur donorgruppe (f.eks. -O-H, -N-H, -S-H) A er et svakt basisk mottaker atom (f.eks. O, N, S) Hydrogenbindingen er karakterisert ved at avstanden er minst 0,5 Å mindre enn van der Waals avstanden Fig 2-2, s 24 Voet & Voet

Hydrogen akseptor er oftest oksygen eller nitrogen Hydrogendonor er et elektronegativt atom

Hvert vannmolekyle danner hydrogenbinger med 4 andre vannmolekyler Sterk tilbøyelighet til å henge sammen => høyt smelte- og kokepunkt stor overflatespenning Hydrogenbindinger dannes og brytes hele tiden Varighet ved romtemperatur er ca 10-9 sekunder Lav temp. => lengre varighet Høy temp. => kort varighet Ved frysepunktet dannes krystalstruktur => ”stabil” hydrogenbinding

Hydrogenbindingens styrke er retningsavhengig Bindingen er parallell med hydrogendonor

Vann: et løsemiddel i særklasse Molekyl A er løselig dersom løsemiddelmolekylene interagerer bedre med A enn med seg selv. Vann er et løsemiddel i særklasse Vann kan løse flere typer molekyler i større konsentrasjoner enn noe annet løsemiddel vi kjenner Polare og ladete forbindelser som lett løser seg i vann kalles ”hydrofile” Alkoholer, aldehyder, ketoner Salte, syrer, baser, aminer Upolare forbindelser som løser seg dårlig i vann kalles ”hydrofobe” Lipider, vokser Fig 2-6, s 26 Voet & Voet

Vanns hydrofile egenskaper Hvorfor løser salter seg i vann? Et polart løsningsmiddel som vann svekker tiltrekningskraften mellom motsatt ladete ioner og holder dem adskilt. Uladete, polare molekylers dipoler interagerer med vann på samme måte som salter Løste ioner/polare molekyler hydratiseres dvs. dekkes av en vannkappe => oppløsing av krystallstrukturen Høy dielektrisitetskonstant, vann ved 25O har e = 78,5 F er styrken i ioners interaksjon F = Q1Q2 er2

Hydrofobe forbindelser løser seg dårlig i vann Hydrofobi = vannskrekk Ikke vannløselige Kan ikke danne hydrogen-bindinger med vann Hindrer vannmolekylenes interaksjon, reduserer entropien Fig 2-8, s 28 Voet & Voet

Amfipatiske forbindelser De fleste biomolekyler har både en ladet/ polar del og en upolar del - de er amfipatiske Polar/ladet del interagerer med vann, upolar del unngår kontakt med vann Danner miceller og ”bilayers” Reduserer interaksjon med vann til et minimum - hydrofob interaksjon For eks.: proteiner, pigmenter, visse vitaminer, steroler, fosfolipider Danner stabile overganger mellom hydrofile og hydrofobe miljøer Eksempler på slike viktige strukturer: biologiske membraner, 3D proteinstrukturer

Hydrofobe forbindelser tvinges til å interagere med Hydrofob interaksjon Hydrofobe forbindelser tvinges til å interagere med hverandre istedet for med vannmolekylene Bare lipidmolekylene ved ytter- kanten av dette lipidaggregat påtvinger vannmolekylene begrenset frihet til å interagere med hverandre

Miceller Ingen hydrofobe deler av molekylene er i kontakt med vannmolekyler Minimal begrensing av vannmolekylenes interaksjon Maksimal entropi

Binding av substrat til sitt enzym frigjør ofte tilstrekkelig med energi til å drive reaksjonen

Hydrogenbindinger til vannmolekyler erstattes med alle typer ikke-kovalente bindinger

Ikke-kovalente bindinger Hydrogenbindinger ionebindinger Hydrofob interaksjon Van der Waals interaksjon

Ikke-kovalente bindinger Svake bindinger: 30 - 4 kJ/mol Bindingsstyrke varierer noe avhengig av omgivelsene Kortvarige, dannes og brytes hele tiden Gir fleksible, dynamiske strukturer Et stort antall ikke-kovalente bindinger utgjør stor stabiliserende kraft glidlås Nativ konformasjon i makromolekyler innebærer dannelse av et maksimalt antall ikke-kovalente bindinger

Osmose Vann søker alltid å være tilstede i like stor konsentrasjon på begge sider av en semipermeabel barriere F.eks plasmamembranen Osmose = diffusjon av vannmolekyler over semipermeabel membran, drivkraften er forskjell i osmotisk trykk

Osmotisk trykk En løsnings osmotiske trykk er det trykket som må legges på løsningen for å hindre at vannmolekyler vandrer dit. Osmotisk trykk P = icRT R = gasskonstanten T = absolutt temperatur (oK) c = molar konsentrasjon av oppløst forbindelse i = van’t Hoff faktor (avspeiler antall ioner en forbindelse løses i)

Isoton: samme osmotiske trykk på begge sider av membranen

En hyperton løsning har høyere osmotisk trykk enn den løsning den sammenliknes med Hyperton: hyperton løsning har høyere osmotisk trykk enn den løsning den sammenliknes med

En hypoton løsning har lavere osmotisk trykk enn den løsning den sammenliknes med Hypoton: hypoton løsning har lavere osmotisk trykk enn den løsning den sammenliknes med

Vann som reaktant Vann inngår som substrat eller produkt i en reaksjon Redoks-reaksjoner. B(oks.) + é + H+ <-> BH (red.) Hydrolyse: C + H2O -> A + B Kondensering: A + B -> C + H2O