Presentasjon lastes. Vennligst vent

Presentasjon lastes. Vennligst vent

Aminosyrer Proteinenes byggesteiner. Aminosyrer Alle proteiner er dannet ved sammenkopling av 20 forskjellige aminosyrer Alle levende organismer benytter.

Liknende presentasjoner


Presentasjon om: "Aminosyrer Proteinenes byggesteiner. Aminosyrer Alle proteiner er dannet ved sammenkopling av 20 forskjellige aminosyrer Alle levende organismer benytter."— Utskrift av presentasjonen:

1 Aminosyrer Proteinenes byggesteiner

2 Aminosyrer Alle proteiner er dannet ved sammenkopling av 20 forskjellige aminosyrer Alle levende organismer benytter de samme aminosyrene Aminosyrene er proteinspråkets alfabet –Benevnes med trebokstavs- og enbokstavsforkortelser F.eks. Alanin = Ala = A Andre aminosyrer brukes ikke i proteinsyntese Et fåtall aminosyrer modifiseres etter innkorporering i proteiner

3 Aminosyrenomenklatur Aminosyrenes navne presenteres ofte som forkortelser

4 Proteinenes aminosyrer Alle er  -aminosyrer De adskiller seg ved sin R- gruppe To systemer til nummerering av C-atomene Med et unntak (glycin) har alle aminosyrer et chiral senter, nemlig  -C-atomet To speilbildeisomere: D- og L- Bare L-aminosyrer i proteiner Chiralt senter Asymmetrisk C

5

6

7 Bestemmelse av konfigurasjon

8 Aminosyrenes klassifisering Basert på R-gruppenes/sidekjedenes kjemiske egenskaper –1) upolare, alifatiske sidekjeder –2) aromatiske sidekjeder (ofte upolare) –3) polare, uladede sidekjeder –4) positivt ladede –5) negativt ladede

9 Upolare, alifatiske sidekjeder Glycin er den minste aminosyren, ikke asymmetrisk a-C-atom Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin inngår i hydrofob interaksjon Glycin er viktig, liten størrelse gir strukturell fleksibilitet Methionin har S-atom Prolin har syklisk sidekjede => begrensninger i proteinstruktur

10 Aromatiske sidekjeder Hydrofob interaksjon Tyrosin inngår i hydrogenbindin ger Absorberer ultrafiolett lys

11 Polare, uladete sidekjeder Polaritet skyldes: -OH i Ser, Thr -SH i Cys -NH 2 i Asn, Gln Polaritet skyldes: -OH i Ser, Thr -SH i Cys -NH 2 i Asn, Gln Cystein danner disulfidbroer Slide 13

12 Positivt ladete sidekjeder

13 Negativt ladede sidekjeder

14 Uvanlige aminosyrer Kan forekomme i proteiner Modifiseres etter innkorporering i protein Har andre funksjoner

15 Hydroksyprolin Finnes i: –plantens cellevegg –kollagen

16 Hydroksylysin Finnes i kollagen

17 Selenocystein Dannet ut fra serin Dannet før innkorporering i protein Finnes i noen få proteiner

18 Intermediater i metabolismen Inngår i nedbrytningen av aminosyrenes aminogruppe

19 Aminosyrenes syre-base egneskaper I vanndig løsning er aminosyrene dipolare ioner, zwitterioner Disse kan fungere både som syrer og baser Amfotere forbindelser Amfolytter (amfotere elektrolytter)

20 Titrering av glycin Titrering med en sterk base Glycin har neutral sidekjede, bare NH og COOH-gruppen titreres Ved lav pH er både amino-gruppen og karboksylgruppen er protoniserte Ved tilsetning av base øker pH kraftig, men dernest flater kurven ut I denne fasen er forholdet + H 3 NCH 2 COOH/ + H 3 NCH 2 COO - < 1 Når tilsatt base er lik 50% av glycin, har vi at + H 3 NCH 2 COOH = + H 3 NCH 2 COO - Titreringskurvens vendepunkt er pK 1, for glycin er det pH 2,34 Figur 5-10

21 Titrering av glycin Omkring pK 1, ca 1 pH-enhet på hver side har glycin bufferkapasitet De fleste aminosyrer har sitt pK 1 i området pH 1,8 - pH 2,5 Basetilsettning fortsetter og pH stiger igjen rask Når tilsatt base er lik mengden glycin inntreffer neste vendepunkt, pI, som er glycins isoelektriske punkt Ved pI har glycin ingen nettoladning og vil ikke bevege seg i et elektrisk felt Her er all glycin på formen + H 3 NCH 2 COO - Figur 5-10

22 Titrering av glycin Ved videre basetilsetting stiger pH først for så å flate ut igjen Her har glycin sitt andre bufferområde Når basetilsetting tilsvarer 150% av glycinmengden inntreffer tirtrerings-kurvens 3. vendepunkt, pK 2,for glycin er dette ved pH 9,60 Her er H 2 NCH 2 COO - = + H 3 NCH 2 COO - De fleste aminosyrer har pK2 i området pH 8,8- 11,0 Ytterligere tilsetting av base fører til rask pH økning og tilslutt er all glycin på formen H 2 NCH 2 COO - Figur 5-10

23 Titrering av glycin En aminosyres titreringskurve gir mange viktige opplysninger De to pKa verdier, dvs de pH-områder hvor aminosyren har bufferkapasitet Ut fra de to pKa verdier kan pI regnes ut: pI = (pK 1 + pK 2 )/2 Figur 5-10

24 Titrering av aminosyrer med ioniserbar sidekjede Disse har mere komplekse titreringskurver Histidin er den eneste aminosyre med bufferkapasitet i fysiologisk pH område Ved pH 7,0 er mengden protoniserte sidekjeder litt mindre enn dissosierte Histidinsidekjeden har pKa ved pH 6,0 Figur 5-12

25 Polypeptider/proteiner Aminosyrer koples sammen til liniære polymerer Minste polymerer kalles oligopeptider Små polymerer (< 10 kD) kalles polypeptider Store polymerer kalles proteiner Proteinene er den gruppe makromolekyler med størst variasjon i egenskaper og funksjoner Proteiners kjemiske egneskaper er summen av aminosyrenes egenskaper

26 Peptidbindingen Proteiner er liniære polymerer av aminosyrer koplet sammen med peptidbindinger Dannes ved kondensering av den ene aminosyres karboksyl-gruppe med neste aminosyres aminogruppe

27 Peptidbindingen Peptidbindingene +  -C-atomet danner proteinets ryggrad Peptidbindingen er stiv fordi C-N bindingen er en delvis dobbelbinding Danner viktig dipol som inngår i hydrogenbindinger og stabiliserer proteinet Peptidbindinger er svært stabile under cellulære forhold

28 Aminoterminal og karboksylterminal N-terminal og C-terminal Peptiders aminosyrer nevnes fra N-terminal Serin-glycin-tyrosin-alanin-leucin = Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu = SGYAL Peptiders aminosyrer nevnes fra N-terminal Serin-glycin-tyrosin-alanin-leucin = Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu = SGYAL Amino- terminal N-terminal Amino- terminal N-terminal Karboksyl- terminal C-terminal Karboksyl- terminal C-terminal

29 Proteiners nettoladning I proteiner er både amino- og karbosylgruppen bundet opp i peptidbindingen og bidrar ikke til nettoladning, bortsett fra første og siste aminosyre Aminosyrenes sidekjeder bestemmer da nettoladningen I praksis er dette Asp, Glu, Lys, Arg og tildels His I tilleg har Cys (pKr 8,18) og Tyr (pKr 10,07) potensielt ioniserbare sidekjeder, men ved fysiologisk pH bidrar disse ikke

30 Disulfidbroer stabiliserer proteinstrukturer, holder subenheter sammen Figur 5-7

31 Disulfidbroer Kovalente bindinger mellom forskjellige områder av samme polypeptidkjede Kovalente bindinger mellom uavhengige polypeptidkjeder Insulin

32 Absorbsjon av ultrafiolett lys Tryptofan og tyrosin absorberer lys i området nm Sidekjedene med ringstruktur absorberer lys Vanlig å estimere protein- konsentrasjon ved måling av absorbsjon ved 280 nm Måleresultatet er avhengig av Tyr- og Trp-innholdet, derfor upresist Figur 5-6

33 Proteiner varierer i størrelse og antall subenheter Tablee 5-2

34 Proteiners aminosyre- sammensetning varierer Tabell 5-3

35 Konjugerte proteiner Tabell 5-4


Laste ned ppt "Aminosyrer Proteinenes byggesteiner. Aminosyrer Alle proteiner er dannet ved sammenkopling av 20 forskjellige aminosyrer Alle levende organismer benytter."

Liknende presentasjoner


Annonser fra Google